فروكتوز ثنائي الفوسفاتاز

فروكتوز ثنائي الفوسفاتاز
فروكتوز ثنائي الفوسفاتاز.
المعرفات
الرمز FBP1
رموز بديلة FBP
أنتريه 2203
HUGO 3606
أوميم 229700
RefSeq NM_000507
يونيبروت P09467
بيانات أخرى
رقم التصنيف الإنزيمي 3.1.3.11
الموقع الكروموسومي Chr. 9 q22.3
Fructose-1-6-bisphosphatase
لتركيب البلوري لفروكتوز ثنائي الفوسفاتاز في كبد الأرانب
المعرفات
الرمزFBPase
قاعدة بيانات عوائل البروتيناتPF00316
قاعدة بيانات عوائل البروتينات clanCL0171
إنتربروIPR000146
بروسايتPDOC00114
SCOP21frp / SCOPe / SUPFAM
تراكيب البروتين المتوفرة:
قاعدة بيانات عوائل البروتينات  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB؛ PDBe؛ PDBj
بي دي بي سامstructure summary
Firmicute fructose-1,6-bisphosphatase
المعرفات
الرمزFBPase_2
قاعدة بيانات عوائل البروتيناتPF06874
قاعدة بيانات عوائل البروتينات clanCL0163
إنتربروIPR009164
تراكيب البروتين المتوفرة:
قاعدة بيانات عوائل البروتينات  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB؛ PDBe؛ PDBj
بي دي بي سامstructure summary
Fructose-1,6-bisphosphatase
التركيب البلوري من الفركتوز
المعرفات
الرمزFBPase_3
قاعدة بيانات عوائل البروتيناتPF01950
إنتربروIPR002803
SCOP21umg / SCOPe / SUPFAM
تراكيب البروتين المتوفرة:
قاعدة بيانات عوائل البروتينات  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB؛ PDBe؛ PDBj
بي دي بي سامstructure summary

فروكتوز ثنائي الفوسفاتاز (بالإنجليزية: Fructose 1,6-bisphosphatase) رقمه الكيميائي (EC 3.1.3.11) هو الانزيم الذي يقوم بتحويل الفركتوز-1 ،6 إلى الفركتوز 6 فوسفات في استحداث السكر,و يحفز عكس رد الفعل الذي يحفزه فسفوفروكتوكيناز في التحلل.[1][2] هذه الانزيمات تحفيز رد الفعل فقط في اتجاه واحد لكل منهما، والتي ينظمها الأيضية مثل الفركتوز 2,6- بحيث تصبح عالية النشاط واحد من اثنين من الانزيمات ويرافقه انخفاض النشاط من جهة أخرى.[3] يتواجد هذا الانزيم في العديد من مختلف المسارات الأيضية لمعظم الكائنات الحية. يتطلب فركتوز 2-6 بيس فوسفات أيونات المعادن يلقوم بعملية التحفيز ( المغنيسيوم 2 + و المنغنيز 2 + كونه المفضل)

موقعه

وقد تم تحديد ثلاث مجموعات مختلفة من فركتوز 2-6 بيس فوسفات(FBPases) في حقيقيات النوى و البكتيريا .[4] وFBPase V يقوم بأضعاف نسبة السكر في الفوسفاتيز ، وتشكيل أربع طبقات هي(layered alpha-beta-alpha-beta-alpha arrangemen).[5]

اقرأ أيضا

المراجع

  1. ↑ Marcus F, Harrsch PB (1990). "Amino acid sequence of spinach chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase". Arch. Biochem. Biophys. ج. 279 ع. 1: 151–7. DOI:10.1016/0003-9861(90)90475-E. PMID:2159755. {{استشهاد بدورية محكمة}}: تجاهل المحلل الوسيط |شهر= لأنه غير معروف، ويقترح استخدام |تاريخ= (مساعدة)
  2. ↑ Marcus F, Gontero B, Harrsch PB, Rittenhouse J (1986). "Amino acid sequence homology among fructose-1,6-bisphosphatases". Biochem. Biophys. Res. Commun. ج. 135 ع. 2: 374–81. DOI:10.1016/0006-291X(86)90005-7. PMID:3008716. {{استشهاد بدورية محكمة}}: تجاهل المحلل الوسيط |شهر= لأنه غير معروف، ويقترح استخدام |تاريخ= (مساعدة)صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)
  3. ↑ Zhang Y, Liang JY, Lipscomb WN (1993). "Structural similarities between fructose-1,6-bisphosphatase and inositol monophosphatase". Biochem. Biophys. Res. Commun. ج. 190 ع. 3: 1080–3. DOI:10.1006/bbrc.1993.1159. PMID:8382485. {{استشهاد بدورية محكمة}}: تجاهل المحلل الوسيط |شهر= لأنه غير معروف، ويقترح استخدام |تاريخ= (مساعدة)صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)
  4. ↑ Nature Citation نسخة محفوظة 22 يوليو 2017 على موقع واي باك مشين.
  5. ↑ NCBI - WWW Error Blocked Diagnostic نسخة محفوظة 06 مارس 2016 على موقع واي باك مشين.

وصلات اضافية

قالب:Glycolysis enzymes

هذه المقالة صادرة عن Wikipedia. النص متاح تحت رخصة المشاع الإبداعي - الإسناد - الترخيص بالمثل. قد تُطبَّق شروط إضافية على ملفات الوسائط.