بروتياز الأسبارتيك

بروتياز الأسبارتيل حقيقي النواة
هيكل الأنزيم البروتيني الأسبارتيك ، بروتياز فيروس نقص المناعة البشرية (HIV) باللونين الأبيض والرمادي ، مع الركيزة الببتيدية باللون الأسود والسلاسل الجانبية النشطة للأسبارتات باللون الأحمر. (PDB: 1KJF)
المعرفات
الرمزAsp
قاعدة بيانات عوائل البروتيناتPF00026
إنتربروIPR001461
بروسايتPDOC00128
SCOP21mpp / SCOPe / SUPFAM
superfamily100
OPM protein1lyb
تراكيب البروتين المتوفرة:
قاعدة بيانات عوائل البروتينات  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB؛ PDBe؛ PDBj
بي دي بي سامstructure summary

بروتياز الأسبارتيك: هو نوع محفز من إنزيمات البروتياز ,و التي تستخدم جزيء ماء منشط مرتبط بواحدة أو أكثر من بقايا الأسبارتات لتحفيز ركائزها الببتيدية. بالإضافة إلى هذا، لديهم اثنين من الأسبارتات المحفوظة بشكل كبير في الموقع النشط وتنشط على النحو الأمثل في درجة الحموضة (pH) الحمضية. بالرغم من هذا يتم تثبيط جميع البروتياز الأسبارتيل المعروفة تقريبًا بواسطة البيبستاتين . [1]

الأسبارتيك ( ر.ت.إ 3.4.23. ) من أصل فقاري وفطري وفيروسي. [2] في الآونة الأخيرة، تم ربط الأسبارتيك بمعالجة نوع البكتيريا 4 prepilin [3] و archaean preflagellin. [4] [5]

يحتوي بروتياز الأسبارتيك حقيقي النواة على البيبسين والكثيبسين والرينين. يحتوي بروتايز الاسبارتيك على بنية ذات قسمين Retroviral وretrotransposon protease. من المحتمل أن يكون أحد الاقسام قد تطور من الآخر من خلال حدث ازدواج جيني في الماضي البعيد.

في الإنزيمات الحديثة، على الرغم من أن الهياكل ثلاثية الأبعاد متشابهة جدًا، إلا أن تسلسل الأحماض الأمينية أكثر اختلافا، باستثناء شكل موقع التحفيز، والذي لا يتغير كثيرا.

آلية التحفيز

الآلية المقترحة لانشقاق الببتيد بواسطة بروتياز الأسبارتيل. [6]

بروتياز الأسبارتيل هو عائلة واحدة محددة للغاية من البروتياز - تميل إلى شق روابط ثنائية الببتيد التي تحتوي على بقايا كارهة للماء(hydrophobic) بالإضافة إلى، مجموعة بيتا ميثيلين. على عكس البروتياز السيرين أو السيستين ، فإن هذه البروتياز لا يشكل وسيطًا تساهميًا أثناء الانقسام. لهذا السبب يحدث تحلل البروتين في خطوة واحدة فقط.

تم اقتراح عدد من الآليات المختلفة لبروتياز الأسبارتيل، ولكن الطريقة الأكثر قبولًا هي آلية القاعدة والحمض العامة التي تتضمن تناسق جزيء الماء بين اثنين من بقايا الأسبارتات المحفوظة للغاية. [6] [7] يقوم أحد انزيمات الأسبارتات بتنشيط الماء عن طريق استخلاص البروتون، مما يمكّن الماء من تنفيذ هجوم محب للنيوكليوفيليك على كربون الكربونيل المركزي، مما يؤدي إلى توليد وسيط أكسانيون رباعي الهيدرالية يستقر عن طريق الرابطة الهيدروجينية مع حمض الأسبارتيك الثاني.

تثبيط

البيبستاتين هو مثبط لبروتياز الأسبارتات. [1]

التصنيف

هناك خمس عائلات كبيرة معروفة من بروتياز الأسبارتيك، كل من هده العائلات يمثل تطورًا مستقلاً لنفس الموقع والآليات النشطة . تحتوي كل عائلة كبيرة على عدة عائلات ذات تسلسلات متشابهة. يقوم تصنيف MEROPS بتسمية هذه العائلات أبجديًا. كما هو موجود في الاسفل:

  • عائلة AA (على سبيل المثال عائلة البيبسين )
  • عائلة AC (على سبيل المثال عائلة Signal peptidase II )
  • عائلة AD (على سبيل المثال عائلة بريسينلين )
  • عائلة AE (على سبيل المثال عائلة GPR إندوبيبتيداز )
  • عائلة AF (على سبيل المثال عائلة Omptin )

بروبيبتيد

A1_بروبتيد
الهياكل البلورية والجزيئية للبروجاستريسين البشري بدقة 1.62 أنجستروم
المعرفات
الرمزA1_بروبتيد
قاعدة بيانات عوائل البروتيناتPF07966
إنتربروIPR012848
تراكيب البروتين المتوفرة:
قاعدة بيانات عوائل البروتينات  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB؛ PDBe؛ PDBj
بي دي بي سامstructure summary

يتم تصنيع العديد من endopeptidases الاسبارتيك حقيقية النواة (عائلة MEROPS peptidase A1)يتم تصنيعها مع الإشارة والبروببتيدات . تشكل بروبتيدات إندوبيبتيداز الشبيهة بالبيبسين عائلة متميزة من البروببتيدات، والتي تحتوي على نموذج محفوظ يبلغ طوله حوالي 30 بقايا. في الببسينوجين A ، يتم تبديل أول 11 بقايا من تسلسل البيبسين الناضج بواسطة بقايا البروببتيد. والبروببتيد يحتوي على اثنين من اللوالب الحلزونية التي تعمل على تثبيط الموقع النشط cleft.

أمثلة

بشري

البروتينات البشرية التي تحتوي على هذا المجال

هناك العديد من الامثلة مثل ؛ CTSD . CTSE ؛. PGA5 ؛ PGC . REN ؛BACE1، نابسا , BACE2

كائنات أخرى

انظر أيضًا

  • البروتياز الجلوتاميك
  • خريطة تحلل البروتين

المراجع

  1. 1 2 "Chapter 8 - Cathepsin D". Handbook of Proteolytic Enzymes (بالإنجليزية) (Third ed.). Academic Press. 1 Jan 2013. pp. 54–63. DOI:10.1016/b978-0-12-382219-2.00008-9. ISBN:978-0-12-382219-2.
  2. ↑ "The aspartic proteases". Scandinavian Journal of Clinical and Laboratory Investigation. Supplementum. ج. 210: 5–22. 1992. DOI:10.3109/00365519209104650. PMID:1455179.
  3. ↑ "The type 4 prepilin peptidases comprise a novel family of aspartic acid proteases". The Journal of Biological Chemistry. ج. 275 ع. 2: 1502–10. يناير 2000. DOI:10.1074/jbc.275.2.1502. PMID:10625704.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة الاستشهاد: دوي مجاني غير معلم (link)
  4. ↑ "Archaeal flagella, bacterial flagella and type IV pili: a comparison of genes and posttranslational modifications". Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology. ج. 11 ع. 3–5: 167–91. 2006. DOI:10.1159/000094053. PMID:16983194.
  5. ↑ "Cleavage of preflagellins by an aspartic acid signal peptidase is essential for flagellation in the archaeon Methanococcus voltae". Molecular Microbiology. ج. 50 ع. 4: 1339–47. نوفمبر 2003. DOI:10.1046/j.1365-2958.2003.03758.x. PMID:14622420.
  6. 1 2 "Binding of a reduced peptide inhibitor to the aspartic proteinase from Rhizopus chinensis: implications for a mechanism of action". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. ج. 84 ع. 20: 7009–13. أكتوبر 1987. Bibcode:1987PNAS...84.7009S. DOI:10.1073/pnas.84.20.7009. PMC:299218. PMID:3313384.
  7. ↑ "HIV-1 protease: mechanism and drug discovery". Organic & Biomolecular Chemistry. ج. 1 ع. 1: 5–14. يناير 2003. DOI:10.1039/b208248a. PMID:12929379.

روابط خارجية

هذه المقالة صادرة عن Wikipedia. النص متاح تحت رخصة المشاع الإبداعي - الإسناد - الترخيص بالمثل. قد تُطبَّق شروط إضافية على ملفات الوسائط.